 | GRIP1 N末端構造の違いがパルミトイル化を決定する
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| | 山崎 真弥1), 深谷 昌弘2), 阿部 学1), 池野 観寿1), 柿崎 利和1), 渡辺 雅彦2), 崎村 建司1)3) |
| 1) 新潟大·脳研·細胞神経生物
2) 北大·院医·生体構造解析
3) CREST·JST |
| | マウスGRIP1(Glutamate receptor interacting protein)に16種類の分子多型が存在することを見出した。このうちN末端配列の異なる分子をGRIP1aとGRIP1bと命名し、その機能を調べた結果、GRIP1bのみがパルミトイル化され、膜分画に存在することが明らかになった。これは、GRIP1の分子的多様性が、機能的多様性の基盤であることを示唆する。 |
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